Biochemija fermentai. Struktūra, savybės ir funkcijos

Iš kiekvieno gyvo organizmo ląstelių, milijonai cheminių reakcijų vyksta. Kiekvienas iš jų yra svarbus, todėl svarbu išlaikyti biologinių procesų greitį aukšto lygio. Beveik kiekvieną reakcija katalizuoja jo fermento. Kokie fermentai? Koks jų vaidmuo narve?

Fermentai. apibrėžimas

Terminas "fermentas" yra kilęs iš Lotynų fermentum - raugo. Jie taip pat gali būti vadinamas fermentų iš graikų lt zyme - "nepaprastai greitai."

Fermentai - biologiškai aktyvios medžiagos, todėl bet koks reakcijos prasideda ląstelės, negali padaryti be jų. Šie junginiai veikti kaip katalizatorius. Atitinkamai, kitas fermentas turi dvi pagrindines savybes:

1) Fermentų pagreitina biocheminę reakciją, tačiau ji nėra vartojama.

2) pusiausvyros konstanta vertė nesikeičia, o tik pagreitina šią vertę pasiekimą.

Fermentai pagreitinti biocheminių reakcijų tūkstančių, o kai kuriais atvejais, milijoną kartų. Tai reiškia, kad fermento nėra sistemos, visų viduląstelinių procesai yra iš esmės sustabdė, o pati ląstelių miršta. Todėl fermentų vaidmuo aktyvių ingredientų yra didelis.

Fermentų įvairovė leidžia paįvairinti reguliuoti ląstelių medžiagų apykaitą. Bet reakcijų dalyvauja daug skirtingų klasių fermentų kaskados. Biologiniai katalizatoriai turi aukštą selektyvumą per tam tikrą konformacijos molekulės. T. Norėdami. Daugeliu atvejų fermentai yra baltymai pobūdžio, jie aukštąjį ar ketvirtinės struktūros. Taip yra todėl, vėl molekulės specifiškumo.

Fermentų funkcija ląstelėje

Pagrindinis uždavinys fermento - pagreitis, atitinkantis reakcija. Bet Cascade procesai, nes yrant vandenilio peroksido ir baigiasi glikolizės, reikalauja biologinio katalizatoriui.

Kad tinkamai veiktų fermentų pasiekti aukštą specifiką konkretaus pagrindo. Tai reiškia, kad katalizatorius gali tik paspartinti tikrą reakciją, ir ne daugiau, net labai panašūs. Iki specifiškumo, fermento laipsnis, taip grupes:

1) Fermentai su absoliutaus specifiškumo, kai katalizuoja tik vienos reakcijos. Pavyzdžiui, kolagenazės virškina kolageno, ir maltazės skaldo maltozės.

2) Fermentai su santykinio specifiškumo. Tai apima medžiagų, kurios gali katalizuoja tam tikrą klasę reakcijų, pavyzdžiui, hidrolizei.

biokatalizatorius darbas prasideda su jos aktyviam vietoje prijungimo prie substrato. Tuo pačiu metu kalbėti apie papildomą sąveikos panašus į spyna ir raktu. Tai reiškia, kad visiškas sutapimas su substratu sudaro aktyvus centras, kuri leidžia paspartinti reakciją.

Kitas žingsnis sudaro reakcijos metu. Jo greitis padidėja fermento komplekse veiksmų. Galų gale, mes gauti fermentą, kuris yra susietas su reakcijos produktų.

Galutinis etapas - pašalinti reakcijos produktų iš fermento, po kurio aktyvusis centras vėl tampa laisvas už kita operacija.

Schematiškai, iš kiekvieno etapo fermento darbas gali būti parašytas kaip:

1), S + E -> SE

2) SE -> SP

3) SP -> S + P, kur S - yra substratas, LT - fermentas, ir P - produktų.

klasifikacija fermentų

Žmogaus organizme, jūs galite rasti daug fermentų. Visi žinios apie jų funkcijas ir darbo buvo susisteminti, ir kaip rezultatas buvo bendras klasifikacija, per kurią jūs galite lengvai nustatyti, kas yra ypač katalizatorius. Štai šešios pagrindinės klasės fermentų, taip pat kai kurie pogrupiuose pavyzdžiai.

1. Oksidoreduktazė.

Fermentai šios klasės katalizuoja oksidacijos-redukcijos reakcijas. Iš viso išieškota 17 pogrupius. Oksidoreduktazių paprastai yra ne-baltymų dalis su sąlyga, vitamino arba hemo.

Tarp oksidoreduktazių dažnai nustatė šiuos pogrupius:

a) dehidrogenazės. Biochemija-dehidrogenazės fermentas yra atskėlimą vandenilio atomus ir perduoti jį į kitą substrato. Šiame pogrupyje yra labiausiai paplitusi iš kvėpavimo, fotosintezės reakcijų. Kaip dalis dehidrogenazės būtinai esantis kofermento NAD / NADH arba flavoproteins FAD / FMN forma. Dažnai yra metalo jonai. Pavyzdžiui, fermentų, tokių kaip tsitohromreduktazy, piruvato dehidrogenazės, izocitrato dehidrogenazės, bet ir daug kepenų fermentų (laktato dehidrogenazės, glutamato dehidrogenazės, ir D. pan.).

b) oksidazės. Fermentų, numeris katalizuoja deguonies pridėjimo į vandenilio, pagal kurią reakcijos produktai gali būti vandens arba vandenilio peroksido (H ₂ 0, H ₂ 0 _2). Pavyzdžiai fermentų citochromo oksidazės, tirozinazės.

c) peroksidazės ir katalazės - fermentai, kurie katalizuoja skilimo H ₂ O ₂ į vandenį ir deguonį.

g) oksigenazės. Šie biokatalizatoriai pagreitinti deguonies prisirišimą prie substrato. Dofamingidroksilaza - vienas iš tokių fermentų pavyzdžių.

2. induktorius.

Tikslinės fermentai šios grupės yra perdavimas radikalų iš donoro medžiagos iki recipiento medžiagos.

a) metiltransferazės. DNR metiltransferazės - pagrindiniai fermentai, kurie kontroliuoja procesą DNR replikacija. Metilinimas nukleotidai vaidina svarbų vaidmenį nukleorūgščių darbo reglamentą.

b) aciltransferazės. Fermentų šio pogrupio yra transportuojami iš vienos molekulės į kitą grandinės acilo grupė. Pavyzdžiai acyltransferases: lecitinas-cholesterolio aciltransferazės (vykdo funkcinę grupę, su riebalų rūgšties cholesterolio), lizofosfatidilholinatsiltransferaza (acilo grupė yra perkeltas į lizofosfatidilcholinas).

c) aminotransferazių - fermentai, kurie dalyvauja amino rūgščių konvertavimo. Pavyzdžiai fermentų alanino aminotransferazės, kurios katalizuoja alanino iš piruvato ir glutamato sintezę perkeliant aminogrupę.

g) modifikuotos neomicino fosfotransferazės. Fermentai katalizuoja šio pogrupio fosfato grupės pridėjimą. Kitas pavadinimas fosfotransferazės kinazės, yra labiau paplitęs. Pavyzdžiai apima fermentų, tokių kaip heksokinazės ir aspartato, kurios yra prijungtos prie heksozės fosfato likučių (daugiausia gliukozės), ir asparto rūgšties , atitinkamai.

3. hidrolazės - fermentų, kurie katalizuoja obligacijų skilimo molekulėje klasės, po to pridedama vandens. Medžiagos, kurios priklauso šiai grupei - pagrindinė virškinimo fermentų.

a) ESTERAZIŲ - pertrauka ester bonds. Pavyzdys - lipazės, kurie skaldo riebalų.

b) glikozidazių. Biocheminiai fermentai iš šios eilės yra ta, kad glikozido vertybinių popierių, polimerų (oligosacharidų ir polisacharidų) sunaikinimo. Pavyzdžiai: amilazės, sacharazės, maltazės.

c) peptidazės - fermentai, kurie katalizuoja baltymų suskirstymą į amino rūgščių. Peptidazinio susijusių fermentų, pavyzdžiui, pepsino, tripsino, chimotripsino, karboiksipeptidaza.

g) amidazių - Rozrąbać amido jungčių. Pavyzdžiai: .. Arginase, ureazės, glutaminase tt Daugelis amidaze fermentų randama ornitino ciklą.

4. Lyases - fermentai, skirti funkcijų, panašių į hidrolazių, tačiau obligacijų skilimo molekulėmis, nebuvo sunaudotos vandens. Fermentai šios klasės visada turėti ne-baltymų dalies dalis, pavyzdžiui, kad vitaminų B1 ir B6 forma.

a) dekarboksilazės. Šie fermentai veikia C-C obligacijų. Pavyzdžiai yra glutamo rūgšties dekarboksilazės arba piruvato dekarboksilazės.

b) hidratazės ir dehidratazė - fermentai, kurie katalizuoja, C-O obligacijų skilimo.

c) amidino-lyases - sunaikinti, C-N jungtimi. Pavyzdys: argininsuktsinatliaza.

g): R-O- liazės. Tokių fermentų paprastai suskaldyti fosfato grupė iš substrato medžiagos. PAVYZDYS: adenylyl ciklazę.

Biochemija fermentų remiantis jų struktūros

Kiekvieno fermento sugebėjimą lemia individo, tik jo būdingą struktūrą. Bet fermentas - tai pirmiausia baltymai, o jos struktūra ir lankstymo laipsnis vaidina lemiamą vaidmenį nustatant savo funkciją.

Kiekviena biokatalizatorius yra būdinga tai, kad veikliosios centrą, kuris, savo ruožtu, yra padalinta į keletą skirtingų funkcinių sričių buvimas:

1), katalizinio centras - speciali regionas baltymo, kuriame fermentas laikymasis su pagrindu. Priklausomai nuo baltymo molekulė katalizinio centro konformacijoje gali būti įvairių formų, kuri turėtų atitikti prie substrato, taip pat užrakinti. Tokia sudėtinga struktūra paaiškina, kodėl fermentas baltymas yra tretinio arba ketvirtinio būklę.

2) adsorbcija centras - tarnauja kaip "savininko". Čia, visų pirma komunikacijos vyksta tarp fermento molekulės ir substrato molekule. Tačiau, ryšys, kad formuoja adsorbcijos centras, labai silpnas, ir tokiu būdu katalizinio reakcija yra grįžtamas šiame etape.

3) alosterinis centrai gali būti išdėstyti veikliosios centre, ir po visą gulimą paviršių fermento. Jų funkcija - Reglamentas fermento. Reglamentas įvyksta per molekulių inhibitorių ir aktyvatorių molekulių.

Aktyvatorių baltymai jungiasi su fermento molekulės, paspartinti jos veikimą. Inhibitoriai, priešingai, slopina katalizinį aktyvumą, ir tai gali pasireikšti dviem būdais: arba molekulė prisijungia prie alosterinis centras regione veikliosios centro fermento (konkurencinis slopinimas) arba jis yra pridėtas prie kito baltymo (nekonkurencinių slopinimas) regione. Konkurencinė slopinimas yra laikomas efektyviau. Po to, kai tokiu būdu uždaroje erdvėje naudojant substrato jungiasi prie fermento, ir šis procesas yra įmanoma tik praktiškai visiško sutapimo inhibitorių molekulės atveju ir sudaro aktyvų centrą.

Fermentų dažnai nėra susideda iš amino rūgščių, bet taip pat ir kitų organinių ir neorganinių medžiagų. Atitinkamai, izoliuota apoenzyme - baltyminis dalis kofermento - organinis fragmentas, kuris ir kofaktorius - neorganinė dalis. Kofermentas gali būti atstovaujama ulgevodami, riebalų, nukleino rūgščių, vitaminų. Savo ruožtu, bendro-faktorius - yra dažnai atraminės metalo jonai. Fermentinis aktyvumas yra nustatomas pagal jo struktūrą: Be to, medžiagos, kurios įrašytos kompozicijos, pakeisti kataliziniai savybes. Įvairios fermentų - tai iš visų šių veiksnių sudaro Sudėtingas angliavandenilių rezultatas.

Reguliavimas fermentų darbą

Fermentams, kaip biologiškai aktyvi medžiaga, yra ne visada būtina organizmui. Biochemija fermentų yra tai, kad jie gali į pernelyg katalizės žalos gyvų ląstelių atveju. Siekiant išvengti žalingo poveikio ant kūno fermentus reikia kažkaip reguliuoti jų darbą.

T. Kad. Fermentai yra baltymas pobūdžio, jie yra lengvai sunaikinti esant aukštai temperatūrai. denatūruoti procesas yra grįžtamas, tačiau ji gali gerokai paveikti medžiagą.

pH taip pat vaidina svarbų vaidmenį reglamente. Ne daugiau kaip fermento aktyvumas paprastai pastebimas esant neutraliam pH 7,0-7,2 (). Taip pat turi fermentų, kurie dirba tik pagal rūgštinėmis sąlygomis arba tik šarminės. Taigi, ląstelių lizosomose išlaikytas žemas pH, kuriame maksimalų aktyvumą ir hidrolizinių fermentų. Jei atsitiktinio sąlyčio su citoplazmą, kur aplinka yra arčiau neutralios atveju, jų veikla mažės. Tokia apsauga nuo "samopoedaniya" remiasi į hidrolaze funkcijų.

Verta paminėti apie kofermento ir kofaktorius svarbą fermentų sudėtį. Vitaminų ar metalo jonai žymiai paveikti kai kurių specifinių fermentų veikimą.

Nomenklatūra fermentų

Visi kūno fermentai vadinami pagal jų priklausančių bet kuriai klases, taip pat substratas, su kuria jie reaguoja. Kartais sistemingas nomenklatūra naudojama ne vienas, o du iš pavadinimo substrato.

Pavadinimų pavyzdžiai: kai kurių fermentų:

1. Kepenų fermentai: laktato degidrogen aza-glutamatas-aza-degidrogen.
2. Visas sisteminis pavadinimas fermento: laktato + NAD-aza -oksidoredukt.

Konservuoti ir trivialus pavadinimai, kurios neturi laikomės nomenklatūros taisykles. Pavyzdžiai yra virškinimo fermentų: tripsino, chimotripsiną, pepsino.

Iš fermentų sintezės procesas

Fermentų funkcijos yra nustatomos net genetinio lygio. Nes molekulė yra ir didelių -. Baltymų, ir jos sintezė yra tokia pati, kaip transkripcijos ir raštu procesus.

Sintezės fermentų įvyksta taip. Iš pradžių, DNR skaityti informaciją apie pageidaujamą fermento, kad susidarytų mRNR. RNR koduoja visas amino rūgščių, kurios yra dalis fermento. Reguliavimas fermentų taip pat gali atsirasti DNR lygio, jeigu reakcijos produktas katalizuojama pakankamai genų transkripcijos sustoja ir priešingai, jei yra produkto, būtina, ji aktyvina transkripcijos procesą.

Kai iRNR buvo išleistas citoplazmą, į kitą etapą - transliavimo. Dėl ribosomų Endoplazminis tinklas susintetintas pirminę grandinę, susidedančią iš amino rūgščių, sujungtų peptidų obligacijų. Tačiau, baltymų molekulės pirmine struktūra dar negali atlikti savo fermentiniu funkciją.

Fermento aktyvumas priklauso nuo baltymų struktūras. Tie patys EPS baltymas atsiranda sukimo, tokiu būdu susidarant pirmąjį vidurinį ir tada tretinį struktūrą. Kai kurių fermentų sintezė yra sustabdytas šiame etape, bet padidinti katalizatoriaus aktyvumą dažnai reikia areštas ir kofaktorius kofermento.

Tam tikrais regionuose endoplazminiame retikuliaraus ateina pridedamas organinių sudedamųjų dalių fermento: cukrų, nukleino rūgščių, riebalų ir vitaminų. Kai fermentai negali dirbti be kofermento akivaizdoje.

Kofaktorius vaidina svarbų vaidmenį formuojant ir ketvirtinio struktūros baltymų. Kai kurie iš fermentų funkcijos yra prieinama tik tada, kai baltymų domenų organizacija. Todėl tai yra labai svarbu, kad jų buvimas ketvirtinio struktūros, kurioje jungiamoji grandis tarp kelių baltymų lašelių yra metalo jonas.

Keli formos fermentų

Yra situacijos, kai reikia kelių fermentų, kurie katalizuoja pačią reakciją, tačiau skiriasi vieni nuo kitų tam tikrais atžvilgiais buvimas. Pavyzdžiui, fermentas gali dirbti 20 °, bet ne 0 laipsnių, jis negalės atlikti savo funkcijas. Ką daryti tokioje situacijoje, gyvenamasis kūno žemoje temperatūroje?

Ši problema lengvai sprendžiama kelių fermentų, kurie katalizuoja pačią reakciją buvimą, tačiau skirtingose darbo sąlygas. Yra dviejų tipų įvairių formų fermentų:

1. Izofermentai. Tokie baltymai yra koduojamas skirtingi genai, jie yra sudarytas iš įvairių amino rūgščių, bet katalizuoja tą pačią reakciją.
2. Tiesa daug formų. Šie baltymai yra transkribuojama iš tos pačios geno, o po ribosomų modifikavimo peptidų. Prie išėjimo gaminamas kelias formas to paties fermento.

Kaip rezultatas, įvairiomis formomis, pirmojo tipo yra suformuotas genetiniame lygmenyje, kai antrasis - dėl potransliacinio.

Reikšmė fermentų

Fermentų panaudojimas medicinoje nužengia į naujų vaistų išdavimo, kaip kurios cheminės medžiagos yra jau tinkamais kiekiais. Mokslininkai dar rado būdą, kaip skatinti trūkstamų fermentų organizme sintezę, tačiau dabar plačiai paplitę narkotikai, kurie gali atsigriebti už jų nenaudai trukmę.

Įvairūs fermentai į mobilųjį katalizuoti daug reakcijų, susijusių su gyvenimo priežiūra. Vienas iš šių atstovų enizmov nukleazių Grupė: endonukleazę ir egzonukleazės aktyvumo. Jų darbas yra išlaikyti pastovų lygį nukleino rūgščių ląstelėje, pašalinus pažeistą DNR ir RNR.

Nepamirškite apie kraujo krešėjimą reiškinys. Kaip veiksmingą priemonę apsaugos procesas yra kontroliuojamas fermentų skaičiaus. Pirmas tarp jų yra trombino, kuris konvertuoja fibrinogeno neaktyviu baltymų aktyvios fibrino. Jo gija sukuria tinklo natūra, kad uždengia laivo pažeidimo vietoje, tokiu būdu užkertant kelią pernelyg kraujo netekimas.

Fermentai yra naudojami vynui gaminti, alaus, gamybos daugelio pieno produktų. Dėl alkoholio iš gliukozės mielės gali būti naudojami, tačiau sėkmingam atsiradimo šiame procese ir išgauti pakankamai jų.

Įdomūs faktai apie kurį nežinojo

- Visi organizmo fermentų turi didžiulį masę - 5000 1000000 Da. Tai yra dėl to, kad baltymo buvimo molekulės. Palyginimui, molekulinė masė gliukozės - 180 Taip, ir anglies dioksidas - viso 44 Taip.

- Iki šiol, atidarytas daugiau nei 2000 fermentus, kurie randami įvairių organizmų ląsteles. Tačiau dauguma šių medžiagų yra dar ne iki galo suprantama.

- fermentinis aktyvumas yra naudojamas gauti veiksmingas Skalbimo milteliai. Čia, fermentai atlieka tą patį vaidmenį, kaip organizme: jie suskaidyti organines medžiagas, ir šis turtas padeda kovoti su dėmėmis. Rekomenduojama naudoti tokį ploviklį esant ne didesnis nei 50 laipsnių temperatūroje, kitaip ji gali eiti į denatūracijos procesą.

- Pagal statistiką 20% žmonių visame pasaulyje kenčia nuo bet fermentų trūkumo.

- Apie fermentų žinomų ilgą laiką savybių, tačiau tik 1897 metais, žmonės suprato, kad ne mielės, ir iš jų ląstelių ekstraktas gali būti naudojamas cukraus fermentacijos į alkoholį.